Anwendung von Druck zur Untersuchung der Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Polyelektrolytgrenzflächen sowie Modellbiomembranen

Abstract

Alle Proteinfunktionen basieren auf Wechselwirkungen mit der Umwelt. Proteine können Moleküle für ihren Transport, ihre katalytische Umwandlung oder für die Signaltransduktion binden. Sie können sich aneinander binden, und sie adsorbieren an Grenzflächen, wie z.B. Lipidmembranen oder Materialoberflächen. Eine experimentelle Charakterisierung ist notwendig, um die zugrunde liegenden Mechanismen zu verstehen, aber auch um Proteine in der Biotechnologie oder Biomedizin zu nutzen. Wenn Proteininteraktionen unter hohem Druck untersucht werden, zeigen sich Volumenänderungen, die direkt räumliche Beiträge zu diesen Interaktionen beschreiben. Darüber hinaus kann durch Druckmodulation die Stärke von Proteininteraktionen mit Liganden oder Grenzflächen abgestimmt werden, um die gewünschten Eigenschaften, die bei der Entwicklung von Medikamenten eingesetzt werden können, zu erhalten. In dieser Arbeit werden vier Studien vorgestellt, die unter hohem Druck durchgeführt wurden. Zum einen werden das Adsorptionsverhalten und die katalytische Aktivität unterschiedlicher Proteinen an verschieden geladenen Polyelektrolyt-Bürsten untersucht. Zum anderen wird eine Perspektive auf bio-reaktive Grenzflächenstrukturen gezeigt, wenn die Protein-Liganden-Bindung angewendet wird. Schließlich wird der Beitrag der Fusionspeptide zur viralen Membranfusion diskutiert.