Struktur und Stabilität von Biomolekülen in räumlich einschränkenden Geometrien
| dc.contributor.advisor | Winter, Roland | |
| dc.contributor.author | Kahse, Marie | |
| dc.contributor.referee | Rehage, Heinz | |
| dc.date.accepted | 2016-04-08 | |
| dc.date.accessioned | 2016-04-14T10:35:42Z | |
| dc.date.available | 2016-04-14T10:35:42Z | |
| dc.date.issued | 2016-03-09 | |
| dc.description.abstract | Um den Einfluss einer geometrischen Einschränkung nachzustellen, wurden im ersten Teilprojekt dieser Arbeit regelmäßig angeordnete Festkörper-Wirtsmaterialien eingesetzt, in denen Modellproteine eingelagert wurden. RNase A wurde in mesoporöse Silikate (MPS) des Typs SBA-15 und MCM-41, die zusätzlich mit Amino- und Carboxylatgruppen funktionalisiert wurden, eingelagert. Zusätzlich wurde ein metall-organisches Gerüst (Tb-mesoMOF) auf seine Eignung zur Einkapselung von Lysozym untersucht. Die meisten MPS wiesen ein hohes Potential auf, RNase A zu immobilisieren (bis zu 543 mg/cm3), und die thermische Stabilität der eingelagerten Proteine konnte um bis zu ca. 50 °C erhöht werden. Im zweiten Teilprojekt dieser Arbeit wurde der Einfluss von weichem Confinement (Ficoll) als einschränkende Umgebung und von Kosolvenzien (TFE, TMAO, Harnstoff sowie eine 1:2-Mischung aus TMAO und Harnstoff) auf die Struktur eines elastinartigen Peptids (ELP) mit der Sequenz GVG(VPGVG)3 untersucht. Aufgrund der hohen Anzahl hydrophober Aminosäurenseitenketten weisen ELPs einen sog. "inversen" Temperaturübergang (ITT) von einer ungeordneten in eine geordnete Konformation bei Temperaturerhöhung auf. Anhand der erhaltenen Resultate konnte gezeigt werden, dass unabhängig vom anwesenden Crowder und den Kosolvenzien ein inverser Temperaturübergang stattfand, jedoch wurde der Temperaturbereich, in dem die Konformationsumwandlung erfolgte, in Abhängigkeit von der Lösungsmittelumgebung verändert. | de |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/2003/34891 | |
| dc.identifier.uri | http://dx.doi.org/10.17877/DE290R-16939 | |
| dc.language.iso | de | de |
| dc.subject | RNase A | de |
| dc.subject | Confinement | de |
| dc.subject | Crowding | de |
| dc.subject | MPS | de |
| dc.subject | ELP | de |
| dc.subject | MOFs | de |
| dc.subject | Kosolvenzien | de |
| dc.subject | ITT | de |
| dc.subject | DSC | de |
| dc.subject | FTIR | de |
| dc.subject.ddc | 540 | |
| dc.title | Struktur und Stabilität von Biomolekülen in räumlich einschränkenden Geometrien | de |
| dc.type | Text | de |
| dc.type.publicationtype | doctoralThesis | de |
| dcterms.accessRights | open access |