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dc.contributor.authorWegener, Ansgar-A.de
dc.date.accessioned2004-12-07T08:35:29Z-
dc.date.available2004-12-07T08:35:29Z-
dc.date.created2000de
dc.date.issued2000-08-21de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2003/5530-
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.17877/DE290R-1194-
dc.description.abstractDas Sensor-Rhodopsin II des Archaeons Natronobacterium pharaonis vermittelt als Phototaxisrezeptor die photophobe Reaktion gegenüber grünem und blauem Licht. Die Anregung des Rezeptors aktiviert ein Transducermolekül, pHtrII, das in weiten Teilen große Ähnlichkeiten mit der zytoplasmatischen Domäne eubakterieller Chemorezeptoren aufweist. Nach heterologer Überexpression von pSRII sowie von Teilen des pHtrII in E. coli gelang es die Ausbildung eines stabilen Komplexes in vitro und in vivo zu verfolgen und eine 1:1-Stöchiometrie festzustellen. Um die ersten Schritte der Signaltransduktionskette aufzuklären, wurden mit Hilfe positions-spezifischer Spinmarkierung und ESR-Spektroskopie die Topographie der Helices F und G im pSRII untersucht. Die ESR-spektroskopische Bestimmung transienter Mobilitätsänderungen erlaubten es, eine Auswärtsbewegung der Helix F zu identifizieren, die sich schon in den frühen Schritten des Photozyklus vollzieht. Durch die Analyse lichtinduzierter Abstandsänderungen konnte zum ersten Mal ein ursächlicher Zusammenhang zwischen der Lichtanregung des Photorezeptors und Konformationsänderungen innerhalb des Transducersdimers detailliert beschrieben werden. Basierend auf der relativen Verlagerung der zweiten transmembranen Helices ließ sich eine Mechanismus ableiten, bei dem das konformationelle Signal im Linkerbereich amplifiziert wird und so die Wechselwirkungen innerhalb der Signaldomäne steuert.de
dc.language.isodede
dc.publisherUniversität Dortmundde
dc.subjectpSRIIde
dc.subjectSensorhodopsinde
dc.subjectBakterielle Signaltransduktionde
dc.subjectPhototaxisde
dc.subjectSpinmarkierungde
dc.subjectESR-Spektroskopiede
dc.subjectHeterologe Expressionde
dc.subjectIsotherme Titrationskalorimetriede
dc.subjecttransmembrane helixen
dc.subjectphoborhodopsinen
dc.subjectbacterial signal transductionen
dc.subjectsite-directed spin labelingen
dc.subjectepr spectroscopyen
dc.subjectheterologous expressionen
dc.subjectisothermal titration calorimetryen
dc.subjectTransmembrane helixde
dc.subject.ddc540de
dc.titleUntersuchungen zur Wechselwirkung des archaebakteriellen Lichtrezeptors pSRII mit seinem Transducerprotein pHtrIIde
dc.typeTextde
dc.date.accepted2000-08-16de
dc.type.publicationtypedoctoralThesisen
dcterms.accessRightsopen access-
Appears in Collections:Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie

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