Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden

Wielitzek, Lilianna

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DC Field	Value	Language
dc.contributor.advisor	Goody, Roger S.	de
dc.contributor.author	Wielitzek, Lilianna	de
dc.date.accessioned	2004-12-07T08:35:58Z	-
dc.date.available	2004-12-07T08:35:58Z	-
dc.date.created	2002-12-12	de
dc.date.issued	2002-12-17	de
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/2003/5554	-
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.17877/DE290R-14569	-
dc.description.abstract	Neben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6Methyladenin, N4Methylcytosin und C5Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNAMethyltransferasen (DNAMTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNAMTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6Adenin DNAMTasen gehört , an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und übertägt die Methylgruppe mittels eines BasenausklappMechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNAMTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPYMotivs als an der DNABindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden.	de
dc.format.extent	1414691 bytes	-
dc.format.mimetype	application/pdf	-
dc.language.iso	de	de
dc.publisher	Universität Dortmund	de
dc.subject	Methyltransferasen	de
dc.subject	BasenausklappMechanismus	de
dc.subject	Dam DNAMTase aus E. col	de
dc.subject	2Aminopurin	de
dc.subject	Photocrosslinking	de
dc.subject	Fluoreszenztitrationen	de
dc.subject	Analytische Ultrazentrifugation	de
dc.subject	Transientenkinetik	de
dc.subject	Kristallisation	de
dc.subject.ddc	540	de
dc.title	Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden	de
dc.type	Text	de
dc.contributor.referee	Kreiser, Wolfgang	de
dc.date.accepted	2002	-
dc.type.publicationtype	doctoralThesis	de
dcterms.accessRights	open access	-
Appears in Collections:	Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie

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