Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden

dc.contributor.advisorGoody, Roger S.de
dc.contributor.authorWielitzek, Liliannade
dc.contributor.refereeKreiser, Wolfgangde
dc.date.accepted2002
dc.date.accessioned2004-12-07T08:35:58Z
dc.date.available2004-12-07T08:35:58Z
dc.date.created2002-12-12de
dc.date.issued2002-12-17de
dc.description.abstractNeben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6­Methyladenin, N4­Methylcytosin und C5­Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNA­Methyltransferasen (DNA­MTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNA­MTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6­Adenin DNA­MTasen gehört , an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und übertägt die Methylgruppe mittels eines Basenausklapp­Mechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNA­MTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPY­Motivs als an der DNA­Bindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden.de
dc.format.extent1414691 bytes
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2003/5554
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.17877/DE290R-14569
dc.language.isodede
dc.publisherUniversität Dortmundde
dc.subjectMethyltransferasende
dc.subjectBasenausklapp­Mechanismusde
dc.subjectDam DNA­MTase aus E. colde
dc.subject2­Aminopurinde
dc.subjectPhotocrosslinkingde
dc.subjectFluoreszenztitrationende
dc.subjectAnalytische Ultrazentrifugationde
dc.subjectTransientenkinetikde
dc.subjectKristallisationde
dc.subject.ddc540de
dc.titleUntersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methodende
dc.typeTextde
dc.type.publicationtypedoctoralThesisde
dcterms.accessRightsopen access

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