Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden
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Date
2002-12-17
Authors
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Publisher
Universität Dortmund
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Abstract
Neben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6Methyladenin, N4Methylcytosin und C5Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNAMethyltransferasen (DNAMTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNAMTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6Adenin DNAMTasen gehört , an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und übertägt die Methylgruppe mittels eines BasenausklappMechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNAMTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPYMotivs als an der DNABindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden.
Description
Table of contents
Keywords
Methyltransferasen, BasenausklappMechanismus, Dam DNAMTase aus E. col, 2Aminopurin, Photocrosslinking, Fluoreszenztitrationen, Analytische Ultrazentrifugation, Transientenkinetik, Kristallisation