Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden

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Date

2002-12-17

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Universität Dortmund

Abstract

Neben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6­Methyladenin, N4­Methylcytosin und C5­Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNA­Methyltransferasen (DNA­MTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNA­MTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6­Adenin DNA­MTasen gehört , an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und übertägt die Methylgruppe mittels eines Basenausklapp­Mechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNA­MTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPY­Motivs als an der DNA­Bindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden.

Description

Table of contents

Keywords

Methyltransferasen, Basenausklapp­Mechanismus, Dam DNA­MTase aus E. col, 2­Aminopurin, Photocrosslinking, Fluoreszenztitrationen, Analytische Ultrazentrifugation, Transientenkinetik, Kristallisation

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