Authors: Wegener, Ansgar-A.
Title: Untersuchungen zur Wechselwirkung des archaebakteriellen Lichtrezeptors pSRII mit seinem Transducerprotein pHtrII
Language (ISO): de
Abstract: Das Sensor-Rhodopsin II des Archaeons Natronobacterium pharaonis vermittelt als Phototaxisrezeptor die photophobe Reaktion gegenüber grünem und blauem Licht. Die Anregung des Rezeptors aktiviert ein Transducermolekül, pHtrII, das in weiten Teilen große Ähnlichkeiten mit der zytoplasmatischen Domäne eubakterieller Chemorezeptoren aufweist. Nach heterologer Überexpression von pSRII sowie von Teilen des pHtrII in E. coli gelang es die Ausbildung eines stabilen Komplexes in vitro und in vivo zu verfolgen und eine 1:1-Stöchiometrie festzustellen. Um die ersten Schritte der Signaltransduktionskette aufzuklären, wurden mit Hilfe positions-spezifischer Spinmarkierung und ESR-Spektroskopie die Topographie der Helices F und G im pSRII untersucht. Die ESR-spektroskopische Bestimmung transienter Mobilitätsänderungen erlaubten es, eine Auswärtsbewegung der Helix F zu identifizieren, die sich schon in den frühen Schritten des Photozyklus vollzieht. Durch die Analyse lichtinduzierter Abstandsänderungen konnte zum ersten Mal ein ursächlicher Zusammenhang zwischen der Lichtanregung des Photorezeptors und Konformationsänderungen innerhalb des Transducersdimers detailliert beschrieben werden. Basierend auf der relativen Verlagerung der zweiten transmembranen Helices ließ sich eine Mechanismus ableiten, bei dem das konformationelle Signal im Linkerbereich amplifiziert wird und so die Wechselwirkungen innerhalb der Signaldomäne steuert.
Subject Headings: pSRII
Sensorhodopsin
Bakterielle Signaltransduktion
Phototaxis
Spinmarkierung
ESR-Spektroskopie
Heterologe Expression
Isotherme Titrationskalorimetrie
transmembrane helix
phoborhodopsin
bacterial signal transduction
site-directed spin labeling
epr spectroscopy
heterologous expression
isothermal titration calorimetry
Transmembrane helix
URI: http://hdl.handle.net/2003/5530
http://dx.doi.org/10.17877/DE290R-1194
Issue Date: 2000-08-21
Publisher: Universität Dortmund
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