Authors: Wielitzek, Lilianna
Title: Untersuchung der Beziehung zwischen Struktur und Aktivität der Dam DNA-Methyltransferase aus Escherichia coli mit Hilfe von biochemischen und biophysikalischen Methoden
Language (ISO): de
Abstract: Neben den in DNA natürlich vorkommenden Nukleobasen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin findet man auch die methylierten Basen N6­Methyladenin, N4­Methylcytosin und C5­Methylcytosin. Durch diese Methylierung wird der Informationsgehalt der DNA erhöht und dient verschiedenen Systemen innerhalb der Zelle als Signal. Die Modifikation wird durch DNA­Methyltransferasen (DNA­MTasen) katalysiert. In dieser Arbeit wird die Bindung der Dam DNA­MTase aus Escherichia coli, welche zu der Gruppe der N6­Adenin DNA­MTasen gehört , an DNA charakterisiert. Dieses Enzym bindet dabei als Dimer an die DNA und übertägt die Methylgruppe mittels eines Basenausklapp­Mechanismus. Weiterhin konnte die Dam DNA­MTase kristallisiert werden und der Tyrosinrest des hochkonservierten DPPY­Motivs als an der DNA­Bindung beteiligte Aminosäure identifiziert werden.
Subject Headings: Methyltransferasen
Basenausklapp­Mechanismus
Dam DNA­MTase aus E. col
2­Aminopurin
Photocrosslinking
Fluoreszenztitrationen
Analytische Ultrazentrifugation
Transientenkinetik
Kristallisation
URI: http://hdl.handle.net/2003/5554
http://dx.doi.org/10.17877/DE290R-14569
Issue Date: 2002-12-17
Publisher: Universität Dortmund
Appears in Collections:Max-Planck-Institut für molekulare Physiologie

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