Synthese und Funktion von Thiostreptonderivaten

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dc.contributor.advisorWaldmann, Herbert
dc.contributor.authorSchoof, Sebastian
dc.contributor.refereeEngelhard, Martin
dc.date.accepted2010-11-03
dc.date.accessioned2010-11-19T13:41:08Z
dc.date.available2010-11-19T13:41:08Z
dc.date.issued2010-11-19
dc.description.abstractDie Thiopeptid-Naturstoffe sind eine Gruppe von strukturell komplexen, makrozyklischen Peptiden, die sehr hohe Wirkung gegen Gram-positive Bakterien aufweisen. Die potentesten Vertreter stellen sub-nanomolare Hemmstoffe der GTPase-assoziierten Region des Ribosoms dar. Diese Region ist für die dynamische Interaktion des Ribosoms mit verschiedenen Proteinfaktoren während des Translationszyklus essentiell, so dass ihre Inhibierung zum Abbruch des Translationsvorgangs und Absterben der Bakterien führt. Die Thiopeptidbindestelle der GTPase-assoziierten Region zeichnet sich strukturell und funktional durch das enge Zusammenwirken von Protein- und RNAKomponenten aus. Die Thiopeptide wechselwirken hier kooperativ mit dem L11-Protein und mit der 23S rRNA. Mit dieser Eigenschaft stellen sie eine Besonderheit unter den antibakteriellen Hemmstoffen dar. Bislang sind nur wenige Beispiele von Inhibitoren bekannt, die gleichzeitig mit Protein- als auch mit RNA-Komponenten wechselwirken. Die Bindestelle der GTPase-assoziierten Region des Ribosoms wird derzeit von keinem therapeutisch eingesetzten Antibiotikum ausgenutzt. Ein detaillierteres Verständnis der Bindeeigenschaften kann daher zur Entwicklung von neuen ribosomalen Wirkstoffen beitragen.de
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/2003/27491
dc.identifier.urihttp://dx.doi.org/10.17877/DE290R-15795
dc.identifier.urnurn:nbn:de:hbz:290-2003/27491-7
dc.language.isodede
dc.subjectThiopeptidede
dc.subjectThiostreptonde
dc.subjectMalariade
dc.subjectProteasom-Inhibitorde
dc.subjectAntibiotikade
dc.subjectBiosynthesede
dc.subject.ddc570
dc.subject.ddc540
dc.titleSynthese und Funktion von Thiostreptonderivatende
dc.title.alternativeStruktur-Wirkungsuntersuchungen und Zielstrukturaufklärungde
dc.typeTextde
dc.type.publicationtypedoctoralThesisde
dcterms.accessRightsopen access

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