Synthese und biologische Evaluierung von Inhibitoren der Acyl-Protein-Thioesterase 1

Deck, Patrick Hugo

Synthese und biologische Evaluierung von Inhibitoren der Acyl-Protein-Thioesterase 1

dc.contributor.advisor	Waldmann, Herbert	de
dc.contributor.author	Deck, Patrick Hugo	de
dc.contributor.referee	Eilbracht, Paul	de
dc.date.accepted	2002
dc.date.accessioned	2004-12-07T08:35:53Z
dc.date.available	2004-12-07T08:35:53Z
dc.date.created	2002-10-24	de
dc.date.issued	2002-10-28	de
dc.description.abstract	In die während der biologischen Signaltransduktion ablaufenden Prozesse sind eine Vielzahl unterschiedlicher Proteine eingebunden, von denen sich einige durch kovalent gebundene Lipidreste auszeichnen. Diese Lipidmodifizierungen sind in den meisten Fällen essenziell für eine korrekte Funktion der betreffenden Proteine. Prominente Vertreter sind die sogenannten Ras-Proteine. Sie sind in Signaltransduktionskaskaden involviert, über die unter anderem das Zellwachstum und die Zellteilung gesteuert werden. Unter den Lipidmodifizierungen, die bei Ras-Proteinen essenziell sind, befindet sich neben anderen die S-Palmitoylierung interner Cysteine. Im Hinblick auf die molekulare Maschinerie und Bedeutung der Palmitoylierung herrscht gegenwärtig Unklarheit. Ein Enzym, das eine regulierende Rolle bei der Palmitoylierung / Depalmitoylierung von Ras-Proteinen spielen könnte, ist die Acyl-Protein-Thioesterase 1 (APT1). Um Aussagen über die physiologische Rolle der APT1 treffen zu können, wurden im Rahmen der vorliegenden Arbeit Inhibitoren des Enzyms konzipiert, synthetisiert und in zellbiologischen Untersuchungen deren biologische Wirksamkeit evaluiert.	de
dc.description.abstract	Different covalently lipidated proteins play decisive roles in biological signal transduction. The lipid modifications of the proteins are usually essential for their correct biological function. One class of those proteins, the Ras proteins, are involved in signal transduction processes, that are responsible for controlled cell growth and proliferation. Besides others, one essential lipid modification of Ras proteins is the S-palmitoylation of cysteine residues. Only few is known about the molecular machinery of the palmitoylation process. One enzyme, that is thought to be the first bona fide player in palmityolation / depalmitoylation cycles of Ras proteins is the Acyl-Protein-Thioesterase 1 (APT1). To get a better understanding of the physiological role of the APT1, inhibitors of the enzyme were designed, synthesized and biologically evaluated.	en
dc.format.extent	3734181 bytes
dc.format.mimetype	application/pdf
dc.identifier.uri	http://hdl.handle.net/2003/5549
dc.identifier.uri	http://dx.doi.org/10.17877/DE290R-15325
dc.language.iso	de	de
dc.publisher	Universität Dortmund	de
dc.subject	Organische Synthese	de
dc.subject	Biologie	de
dc.subject	Signaltransduktion	de
dc.subject.ddc	540	de
dc.title	Synthese und biologische Evaluierung von Inhibitoren der Acyl-Protein-Thioesterase 1	de
dc.type	Text	de
dc.type.publicationtype	doctoralThesis	de
dcterms.accessRights	open access

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